Le cytosquelette ensemble de protéines cytosoliques

Les microfilaments fins d’actine
Plan
Ultrastructure et architecture moléculaire
Biogenèse
Variétés et distribution
Propriétés
Fonctions
Plan
Ultrastructure et architecture moléculaire
Biogenèse
Variétés et distribution
Propriétés
Fonctions
Les trois techniques de mise en
évidence des MFF d’actine
Hélice monocaténaire
6 – 8 nm de diamètre
Localisation périphérique:
cortex sous membranaire
Microfilaments fins d’actine révélés par la MET
Coupes minces
Balayage
Caractéristiques du monomère G
Voir planche III P. 16
protéine bivalve
un site pour l’ATP/ ADP
Extrémité barbue
Extrémité pointue
Site de liaison à 2 autres
monomères G
Filament de type hélice monocaténaire déterminé
par l’agencement des monomères
Actine G
Polymérisation
Actine F
Plan
Ultrastructure et architecture moléculaire
Biogenèse
Variétés et distribution
Propriétés
Fonctions
Deux variétés
de monomère G
Gα
Musculaire
Filaments
stables
G β, γ
Non
musculaire
Filaments
dynamiques
Plan
Ultrastructure et architecture moléculaire
Biogenèse
Variétés et distribution
Propriétés
Fonctions
Biogenèse des MFF d’actine
Lieu
 Points dispersés du hyaloplasme
Sous la membrane
Sur des filaments déjà formés
Molécules
Actine G
ATP
Complexe d’amorce : ARP 2/3
Monomère G-ATP
Mécanisme
 Nucléation : ARP 2/3 + Trimère d’actine G-ATP
Ellongation: addition de nouveaux monomère G-ATP
 stabilisation : apparition d’un fragment de MFF
Biogenèse
Nucléation
Elongation =
Croissance
Stabilisation
Nucléation sur des MFF
Plan
Ultrastructure et architecture moléculaire
Biogenèse
Variétés et distribution
Propriétés
Fonctions
Microvillosité
Zonula adhérence
Anneau
de division
Fillipodes du Fibroblaste /
cellule mobile
Plan
Ultrastructure et architecture moléculaire
Biogenèse
Variétés et distribution
Propriétés
Fonctions
Propriétés
Polarité
Dynamique
Protéines
associées
Sensibilité
aux drogues
Polarité
Dynamique
Extémité (-) de forme pointue
Dépolymérisation rapide
Extrémité (+) de forme barbue
Polymérisation rapide
Coiffe ATP
Dynamique: de type tapis roulant
Voir schéma 9 P. 58
Plan
Ultrastructure et architecture moléculaire
Biogenèse
Variétés et distribution
Propriétés
Fonctions
Propriétés
Polarité
Dynamique
Protéines
associées
Sensibilité
aux drogues
Protéines associées à l’actine
Dans les cellules
non musculaires
Contrôle de la
polymérisation
Organisation des MF
Dans les cellules
musculaires
Masquage des
filaments d’actine
Interaction avec le Ca++
fragmentation
mouvement
Ancrage à la membrane
plasmique
Interaction avec
l’actine pour la
contraction
Dans les cellules
non musculaires
Contrôle de la
polymérisation
Protéines associées
au monomère
d’actine G
Organisation des MF
fragmentation
mouvement
Ancrage à la membrane
plasmique
Protéines
associées
au polymère
d’actine F
Protéines associées
au monomère d’actine G
Contrôle de la
dynamique
+
Stabilisation
Cap Z
+
Polymérisation
Profiline
Protéine associées favorable à la polymérisation
La profiline
Allongement de
MFF existant
Polymérisation
urgente de MFF
nouveaux
Effet de la profiline
Effet de la profiline
Situations physiologiques nécessitant
une polymérisation rapide
La Profiline assurela polymérisation
orientés des MFF d’actine dans les cellules mobiles
Protéine associées impliquées dans l’organisation
Protéines de
fasciculation
Villine
Fimbrine
Faisceaux
serrés
Protéines de
réticulation
α Actinine
Myosine II
Faisceaux
larges =
Faisceaux
contractiles
Filamine
Réseaux
Organisation des MFF
Organisation moléculaire de l’axe de la microvillosités
Les microvillosités sont maintenues par un faisceau
serrés de MFF occupant l’axe
Les MFF d’actine organisés en faisceaux larges
Structures contractiles
Zonula
adhérens
Anneau de
cytodierèse
Fibres de stress
Cas des fibres de stress
(voir mouvement amiboïde
Interactions moléculaires dans
les Faisceaux contractiles
Maintenus par α actinine
Glissement
du MFF
Interaction myosine II – Actine
L’état gel du hyaloplasme est dû
à la réticulation de l’actine en réseau ,
Points de réticulation de l’actine dans
un fibroblaste en mouvement
Protéines associées
Ancrage à la
membrane plasmique
fragmentation
Gelsoline
mouvement
Spéctrine
Myosine I
Myosine II
fragmentation
Gelsoline
Désintégration d’un MFF d’actine par la Gelsoline
Ancrage à la membrane
plasmique
Spéctrine
L’interaction actine membrane plasmique via la spéctrine
est responsable de la morphologie et de
la déformabilité des GR
mouvement
Myosine I
Myosine II
Deux isoformes de la myosine interagissent
avec les filaments d’actine
Répartition des myosine I et II & Interactions
avec les MFF
Dans le hyaloplasme:
Transport
Cas du sarcomère:
Contraction
Cas de l’axe des
microvillosités: ancrage
Myosine I et trafic vésiculaire
La myosine I se déplace sur le MFF d’actine
de l’extrémité (-) vers l’extrémité (+) en réalisant une
hydrolyse d’ATP pour la phosphorylation de sa tête
Myosine II et mouvement amiboïde
Myosine II : effet contractile
Anneau de cytodièrese
Propriétés
Polarité
Dynamique
Protéines
associées
Sensibilité
aux drogues
Sensibilité des MFF aux drogues
Voir schéma 10 P. 59
Stabilisation
Phalloïdine
Dépolymérisation
Cytochalasine
Protéines associées dans la cellule musculaire
Protéines de structure
du sarcomère
Protéines de
la contraction
Protéines associées dans la cellule musculaire
Protéines de structure
du sarcomère: organisation et stabilisation
des filaments d’actine
α Actinine
Cap Z
Protéines structurales et protéines contractiles
Protéines associées dans la cellule musculaire
Etat de repos
Ca ++
Relâchement
Etat d’activité
Ca++
Contraction
Etat de repos
Protéines d’interaction de repos
Transition d’un état de repos à un état d’activité
FILAMENTS EPAIS DE MYOSINE
Les filaments épais forment les disques A
des sarcomères dans les myofibrilles
Chaque myofibrille est une succession de
disques I (Actine ) et de disques A (myosine
Filaments épais des sarcomères sur coupes minces
Disque I
Disque A
Strie Z
La myosine II est la molécule structurale des
filaments épais
Site d’interaction avec
les monomère G d’un MFF
Site ATPasique
Structure moléculaire de la myosine II
La phosphorylation entraine un changement
conformationnel qui induit l’assemblage
Auto assemblage des molécules de
Myosine II en filaments bipolaires
Phosphorylation