Elämän kemiallinen koostumus, rakenne ja toiminta Astrobiologian luento 17.9.2015 Kirsi Tuntemamme elämän rakennusaineet Tarvitaan: -informatiiviset polymeerit: nukleiinihappojuosteet DNA ja RNA (nukleotidit): sisältä hiiltä, typpeä, vetyä, happea, fosforia -rakenteelliset ja toiminalliset polymeerit: proteiinit (aminohapot): sisältä hiiltä, typpeä, vetyä, happea, fosforia -rajaavat kalvorakenteet: lipidejä, pitkiä hiilivetyketjuja ja niiden johdannaisia: sisältä hiiltä, typpeä, vetyä, happea, fosforia -liuottimeksi vettä: sisältää vetyä ja happea Elämän tärkeimmät alkuaineet Atomien lukumäärällä mitattuna bakteeri ihminen H: 63.1 61.6 % O: 29.0 26.0 % C: 6.4 10.5 % N: 1.4 2.4 % S: 0.06 0.13% P: 0.12 0.13% Ca: 0.0 0.23 % Mg, Mn, Fe : <0.1% Vesi + Hiili: H2O, C SOKERIT/LIPIDIT: C, H, O /ja N, P) AMINOHAPOT: C, H, O ja N+S DNA: C, H, O, N, P CHNOPS ELÄMÄN KEMIAA JA RAKENNUSPALIKOITA ELEKTRONIKUORET K (2) K-L (2+8) K-M K-N H H O H H H C O H2O Alkuaineiden tyypilliset kemialliset reaktiot riippuvat ko. atomin elektronikuoren rakenteesta C H H CH4 Peruskemiaa Atomit pyrkivät reagoimaan keskenään niin että ne saavat täytettyä ylimmän elektronikuorensa elektroneilla - siis joko täyttämään pienen elektronivajauksen, tai luovuttamaan pois joitakin elektroneja melkein tyhjältä elektronikuorelta -Happi tarvitsee L-kuorelleen kaksi elektronia, hiili neljä. Vety tarvitsee K-kuorelleen yhden, tai luovuttaa yhden -elektronien myötä atomirakenteeseen siirtyy runsaasti (pelkistys) energiaa -aine joka luovuttaa elektroneja, hapettuu. Aine joka ottaa vastaan elektroneja, pelkistyy (Redox-reaktio) -kaikkiin kemiallisiin sidoksiin liittyy tietty määrä energiaa Elämä tarvitsee liottimen Elämä perustuu biokemiallisiin reaktioihin, metaboliaan, aineenvaihtoon, kemialliseen viestintään … - Reaktioiden lähtöaineiden tarvitsee liikkua jossakin väliaineessa reaktioon, reaktiotuotteiden taas siitä pois… - Miksi nestefaasi on paras?? Veden merkitys....?? • Miten se menikään??? Vesi elämän lähde •Vesi on maailmankaikkeuden yleisimpiä molekyylejä •Vesimolekyyli on polaarinen: yhdessä päässä on negatiivisen puoleinen happiatomi ja toisessa päässä positiivisen puoleiset vetyatomit => vetysidokset •Näiden seurauksena - korkea pintajännitys - korkea viskositeetti - korkea ominaislämpö Spesifiset elektrostaattiset vuorovaikutukset muiden molekyylien kanssa Vesi, siis ... •Liuottaa sähköisesti varattuja tai polaarisia molekyylejä, esim. suolat, sokerit... (hydrofiilisiä aineita), muttei neutraaleja, esim. N2, CH4, rasvahapot ... (hydrofobisia aineita) •Molekyylien hydrofobisuus ja hydrofiilisyys määrää niiden laskostumisrakenteet: hydrofiiliset rakenteet/osat kääntyvät veteen päin, hydrofobiset kääntyvät toisiinsa päin, pois vedestä •osallistuu reaktioihin: reagoi helposti molekyylien reaktiivisten ryhmien kanssa, rikkoo kemiallisia sidoksia Veden eri olomuodot, vesi, jää ja höyry... Molekyylien lämpöliikkeen määrä vaikuttaa vetysidosten pituuteen ja pysyvyyteen: Jäässä sidokset kiinteät mutta hiukan pidemmät kuin vedessä kiinteä rakenne, mutta hiukan kevyempi ominaistiheys Kaasussa sidokset katkeavat Hiili ja hiiliketjut •Hiili yleinen aine maailmankaikkeudessa •Muodostaa helposti kovalenttisia sidoksia •Reagoi helposti itsensä kanssa = muodostaa helposti pitkiä hiiliketjuja esim. n(CH2) tai n(OH – C –H ), joiden päähän voi tulla erilaisia reaktiivisia molekyylejä. •Hiilivetyketjut ei-polaarisia – hydrofobisia! •Muodostaa myös renkaita – fullereeniverkostoja -- Eri tapoja merkitä hiili •Vieressä olevat kolme kaavaa esittävät samaa hiilivetyä. •Hiili ja vety jätetään usein merkitsemättä kaavoista. •Oikeanpuoleisimmassa kaavassa kaikki sidokset merkitty yksiselitteisesti •Keskimmäisessä kaavassa jätetty vety merkitsemättä. Hiiliatomiin tulee (lähes) aina 4 sidosta. Puuttuvat ovat sidoksia vetyatomeihin •Vasemmanpuoleinen kaava on tiivis esitysmuoto. Siinä on myös hiilet jätetty merkitsemättä. Hiiliketjuja aktivoivat ryhmät -hydroksyyli •Aktivoiva ryhmä (merkitty) ja esimerkki yhdisteestä -amino hydrofiilisiä!! -aldehydi -tioli -ketoni -fosfaatti -karboksyyli Hiilihydraatit •Sokereita ja niiden johdannaisia, energiapakkauksia •Monosakkariidit yksinkertaisimpia esim. glyseraldehydi C3H6O3, glukoosi (C6H12O6), fruktoosi (C6H12O6), galaktoosi(C6H12O6 ), riboosi(C5H10O5), deoxyriboosi(C5H10O4) •Runkona hiiliketju jossa aldehydi ryhmä päässä •Disakkaridi muodostuu kun kaksi monosakkaridia liittyvät yhteen poistaen vesimolekyylin. •Polysakkaridit ovat pitkiä sakkaridien haarautuvia tai haarattomia ketjuja (polymeerejä) ja muodostavat sellaisia aineita kuin glykogeeni, tärkkelys ja selluloosa •Tarkka avaruusrakenne tärkeä! fruktoosi galaktoosi sakkaroosi OH deoxiriboosi 9.9.2015 Riboosi Huomaa muoto Lipidit •Lipidit ovat rasvamaisia, ampfifiilisia molekyylejä: toinen pää on vettä hylkiviä, toinen vesihakuinen. •Rasvahapot ovat lipidejä, joissa on hydrofobisena päänä hiilivetyketju, ja niiden toisessa päässä on hydrofiilinen (vesihakuinen) karboksyyliryhmä. •Fosfolipidit ovat muodostuneet glyserolista, johon on liittynyt kaksi hiilivetyketjua ja toisessa päässä hydrofiilinen fosfaattiryhmä. •Solujen kalvostot muodostuvat yleensä kahdesta fosfolipidikerroksesta, jossa hydrofobiset hiiliketjut osoittavat kohti kalvon keskiosaa, ja hydrofiiliset päät osoittavat ulkopintoihin. 9.9.2015 Nukleiinihapot: RNA ja DNA •Luonnossa tunnetaan kahdenlaisia nukleiinihappoja: RNA ja DNA. •Selkärankana on ketju jossa on vuorotellen (deoksi)riboosisokeri yksikkö ja fosfaatti yksikkö. •Sokeriyksikköön on liittyneenä emäsosa •DNA: G, C, A, T •RNA: G, C, A, U RNAn ja DNAn rakennekomponentit puriinit pyrimidiinit Huomaa Ketjun Rakenne!!! RNAn ja DNA-nukleotidien rakenne Emäsosa Fosfaattiosa Huom: negatiiviset varaukset!! Sokeriosa •Emäsosana on puriini (Adeniini tai Guaniini) tai pyrimidiini (Sytosiini tai Urasiili/Tymiini) •DNA on kaksoiskierteinen polymeeri, jolloin vastakkain ovat aina C tai G ja A tai T •RNA on yksisäikeinen polymeeri, mutta laskostuu. Lisäksi T on korvautunut U:lla. •Yksikkönä on siis fosfaatti-sokeri osa johon on liittynyt emäsosa. 9.9.2015 DNA-juosteiden rakenne • -Antiparalleelinen(= vastakkaisiin suuntiin kulkeva) rakenne • -kopioituu entisestä rihmasta Fosfaattiryhmien takia rungot ovat negatiivisesti varautuneita => hydrofiilisia Emäkset ovat hydrofoobisia molekyylejä => jäävät kierteen sisälle! Geneettinen informaatio •DNAn ja RNAn geneettinen informaatio on emästen järjestyksessä. •Koodattu kolmen emäksen sarjoissa kolmikkokoodina. •Kukin kolmikko vastaa yhtä tiettyä aminohappoa (mutta samaa aminohappoa voi koodata jopa kolme erilaista kolmikkokoodia). •Aloituskoodi ATG ja lopetuskoodeja ovat UGA, UAA ja UAG. Alun ja lopun väliin jää lukukehys, joka on yleensä koodaa yhtä geeniä. Geneettinen koodi Aminohapot •Aminohapot ovat yksinkertaisinta glysiiniä lukuun ottamatta kiraalisia (peilikuvat eivät vastaa toisiaan eli kiertyvät eri suuntaan) •Aminohappoja on tavattoman suuria määriä •Elävissä organismeissa 20 (-22) erilaista aminohappoa. •Aminohapot ovat proteiinien rakennuspalikoita •Ovat karboksyylihappoja (-COOH ), joissa tämä karboksyyliryhmä on liittynyt Cα keskusatomiin, johon on myös liittynyt aminoryhmä (NH2) ja vetyatomi, sekä sivuketju, jonka perustana on monasti hiiliketju. Aminohappoja (kuvia) http://en.wikipedia.org/wiki/List_of_standard_amino_acids Aminohappojen ketjuuntuminen: peptidisidokset •Kaksi aminohappoa liittyvät yhteen ensimmäisen aminohapporyhmän vedystä ja toisen karboksyylihapon OH ryhmästä, vapauttaen veden. Tätä sidosta kutsutaan peptidisidokseksi. Tällä dipeptidillä on nyt edelleen vapaa -OH ryhmä ja aminohapon -H •Aminohapot muodostavat tällä tavalla pitkiä ketjuja, polypeptidejä Peptidin polaarinen rakenne: C=O ryhmä on hiukan negatiivinen N-H ryhmä on hiukan positiivinen Proteiinit •Polypeptidejä, joissa on siis erilaisia aminohappoja ketjutettuna. •Peptidirungon polaariset ryhmät, ja sivuketjujen hydrostaattiset ja ioniset ominaisuudet määräävät ketjun laskostumisrakenteen •Molekyylirakenteen laskostuminen kolmiulotteiseen avaruuteen on ensisijaisen tärkeä proteiinin toiminnan kannalta Proteiinien merkitys •Proteiinit (entsyymit) säätelevät ”avaimina” ja katalyytteinä kaikkia solujen sisäisiä reaktioita, esim. DNAn kopioimisessa RNAksi, redox reaktioissa, metaboliaa, ym, ym. ym. •Proteiinit muodostavat solujen tukirakenteet yhdessä hiilihydraattien kanssa Kiralisuus – peilikuvia Mikäli kolmiulotteisessa molekyylirakenteessa on symmetrian rikkovan sidoksen mahdollisuus on molekyyli optisesti aktiivinen. Esim. H2O, CH4 tai muissa suorissa hiiliketjuissa H-n(CH)-H eivät tätä ole. •Aminohapoissa Cα :aan sitoutuneet neljä erilaista ryhmää: karboksyyli, aminoryhmä, H ja R aiheuttavat kiralisuuden (paitsi glysiinissä joka on ei-kiraalinen) •RNAn riboosissa hiileen sitoutunut emäsosa voi vaihtaa vedyn kanssa paikkaa. •DNAssa tapahtuu vastaavasti deoksiriboosin kanssa. Aminohappojen kiralisuus •The "CORN" rule. The groups COOH, R, NH2 and H are arranged around the chiral center carbon atom. Looking from the hydrogen atom, if these groups are arranged counter-clockwise around the carbon atom, then it is the D-form. If clockwise, it is the L-form. Kiralisuuden mysteeri •Kaikki proteiinisynteesiin osallistuvat aminohapot ovat homokiraalisia ja vasenkätisiä (L) •Luonnossa ja elävissä soluissa esiintyy myös oikeakätisiä aminohappoja, mutta ne eivät osallistu proteiinisynteesiin. •Meteoriiteista löydetyissä aminohapoissa on molempia kiralisuuksia mutta sielläkin vasenkätisyys on hieman yleisempi •Synteettisissä kokeissa saadaan molempia kiralisuuksia saman verran aminohapoissa. •Kaikki nukleiinihappojen sokerit ovat oikeakätisiä (D) Sokerien kiralisuus riboosissa Kiralisuuden synty •Syy epäselvä mutta ehdotettu (perustellusti mm) –polarisoitunutta tähtien valoa –kiteiden polarisoimaa valoa –savilamellit –magneetti/sähkökenttä –kaksi melkein tasaväkistä isomeeriä alussa ja toinen voittaa –elektronien spin •Ks esim: Self-Organization of a Mesoscale Bristle into Ordered, Hierarchical Helical Assemblies Boaz Pokroy, et al. Science 323, 237 (2009) Rasemoituminen •Aminohapot rasemoituvat kuoleessa ja miten pian •Once isolated from active metabolic processes, the L-amino acids undergo racemization to produce D-amino acids until eventually the L- and D-enantiomers of a particular amino acid are present in equal amounts. The rate at which racemization takes place differs for each amino acid and is dependent on the presence of water, the temperature, and the chelation of certain metal ions to proteins (9). Racemization is thus affected by some of the same factors that affect depurination of DNA, the major hydrolytic reaction responsible for the spontaneous degradation of nucleic acids. •Ref: PNAS July 20, 1999 vol. 96 no. 15 8426-8431 kymmeniä tuhansia vuosia •Science 10 May 1996: Vol. 272. no. 5263, pp. 864 – 866 alle miljoonia vuosia •PNAS October 1, 2002 vol. 99 no. 20 12594-12599 - 10 % rasemoitunut 5000 vuodessa Seuraava kotitehtävä • Elämän synty • Martin W, Russell MJ (2003) On the origin of cells: An hypothesis for the evolutionary transitions from abiotic geochemistry to chemoautotrophic prokaryotes, and from prokaryotes to nucleated cells. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. 358, 59-85. • http://www.gla.ac.uk/projects/originoflife/html /2001/pdf_files/Martin_&_Russell.pdf
© Copyright 2024