2. Elämän kemiallinen koostumus, rakenne ja toiminta

Elämän kemiallinen koostumus,
rakenne ja toiminta
Astrobiologian luento
17.9.2015
Kirsi
Tuntemamme elämän
rakennusaineet
Tarvitaan:
-informatiiviset polymeerit: nukleiinihappojuosteet
DNA ja RNA (nukleotidit): sisältä hiiltä, typpeä, vetyä,
happea, fosforia
-rakenteelliset ja toiminalliset polymeerit:
proteiinit (aminohapot): sisältä hiiltä, typpeä, vetyä,
happea, fosforia
-rajaavat kalvorakenteet:
lipidejä, pitkiä hiilivetyketjuja ja niiden johdannaisia:
sisältä hiiltä, typpeä, vetyä, happea, fosforia
-liuottimeksi vettä: sisältää vetyä ja happea
Elämän tärkeimmät alkuaineet
Atomien lukumäärällä mitattuna
bakteeri
ihminen
H:
63.1
61.6 %
O:
29.0
26.0 %
C:
6.4
10.5 %
N:
1.4
2.4 %
S:
0.06
0.13%
P:
0.12
0.13%
Ca:
0.0
0.23 %
Mg, Mn, Fe : <0.1%
Vesi + Hiili: H2O, C
SOKERIT/LIPIDIT:
C, H, O /ja N, P)
AMINOHAPOT:
C, H, O ja N+S
DNA:
C, H, O, N, P
CHNOPS
ELÄMÄN KEMIAA JA RAKENNUSPALIKOITA
ELEKTRONIKUORET
K (2)
K-L (2+8)
K-M
K-N
H
H
O
H
H
H
C
O
H2O
Alkuaineiden tyypilliset kemialliset reaktiot
riippuvat ko. atomin elektronikuoren rakenteesta
C
H
H
CH4
Peruskemiaa
Atomit pyrkivät reagoimaan keskenään niin että ne saavat
täytettyä ylimmän elektronikuorensa elektroneilla - siis joko
täyttämään pienen elektronivajauksen, tai luovuttamaan pois
joitakin elektroneja melkein tyhjältä elektronikuorelta
-Happi tarvitsee L-kuorelleen kaksi elektronia, hiili neljä.
Vety tarvitsee K-kuorelleen yhden, tai luovuttaa yhden
-elektronien myötä atomirakenteeseen siirtyy runsaasti
(pelkistys) energiaa
-aine joka luovuttaa elektroneja, hapettuu. Aine joka ottaa
vastaan elektroneja, pelkistyy (Redox-reaktio)
-kaikkiin kemiallisiin sidoksiin liittyy tietty määrä energiaa
Elämä tarvitsee liottimen
Elämä perustuu biokemiallisiin reaktioihin,
metaboliaan, aineenvaihtoon, kemialliseen
viestintään …
- Reaktioiden lähtöaineiden tarvitsee liikkua
jossakin väliaineessa reaktioon,
reaktiotuotteiden taas siitä pois…
- Miksi nestefaasi on paras??
Veden merkitys....??
• Miten se menikään???
Vesi elämän lähde
•Vesi on maailmankaikkeuden yleisimpiä molekyylejä
•Vesimolekyyli on polaarinen: yhdessä päässä on
negatiivisen puoleinen happiatomi ja toisessa päässä
positiivisen puoleiset vetyatomit => vetysidokset
•Näiden seurauksena
- korkea pintajännitys
- korkea viskositeetti
- korkea ominaislämpö
Spesifiset elektrostaattiset
vuorovaikutukset muiden
molekyylien kanssa
Vesi, siis ...
•Liuottaa sähköisesti varattuja tai polaarisia
molekyylejä, esim. suolat, sokerit... (hydrofiilisiä
aineita), muttei neutraaleja, esim. N2, CH4,
rasvahapot ... (hydrofobisia aineita) 
•Molekyylien hydrofobisuus ja hydrofiilisyys
määrää niiden laskostumisrakenteet: hydrofiiliset
rakenteet/osat kääntyvät veteen päin, hydrofobiset
kääntyvät toisiinsa päin, pois vedestä
•osallistuu reaktioihin: reagoi helposti molekyylien
reaktiivisten ryhmien kanssa, rikkoo kemiallisia
sidoksia
Veden eri olomuodot, vesi, jää ja
höyry...
Molekyylien lämpöliikkeen määrä vaikuttaa vetysidosten
pituuteen ja pysyvyyteen:
Jäässä sidokset kiinteät mutta hiukan pidemmät kuin vedessä 
kiinteä rakenne, mutta hiukan kevyempi ominaistiheys
Kaasussa sidokset katkeavat
Hiili ja hiiliketjut
•Hiili yleinen aine maailmankaikkeudessa
•Muodostaa helposti kovalenttisia sidoksia
•Reagoi helposti itsensä kanssa = muodostaa
helposti pitkiä hiiliketjuja esim. n(CH2) tai n(OH –
C –H ), joiden päähän voi tulla erilaisia reaktiivisia
molekyylejä.
•Hiilivetyketjut ei-polaarisia – hydrofobisia!
•Muodostaa myös renkaita – fullereeniverkostoja --
Eri tapoja merkitä hiili
•Vieressä olevat kolme kaavaa
esittävät samaa hiilivetyä.
•Hiili ja vety jätetään usein
merkitsemättä kaavoista.
•Oikeanpuoleisimmassa kaavassa
kaikki sidokset merkitty
yksiselitteisesti
•Keskimmäisessä kaavassa jätetty
vety merkitsemättä. Hiiliatomiin
tulee (lähes) aina 4 sidosta.
Puuttuvat ovat sidoksia
vetyatomeihin
•Vasemmanpuoleinen kaava on
tiivis esitysmuoto. Siinä on myös
hiilet jätetty merkitsemättä.
Hiiliketjuja aktivoivat ryhmät
-hydroksyyli
•Aktivoiva ryhmä
(merkitty) ja esimerkki
yhdisteestä
-amino
hydrofiilisiä!!
-aldehydi
-tioli
-ketoni
-fosfaatti
-karboksyyli
Hiilihydraatit
•Sokereita ja niiden johdannaisia, energiapakkauksia
•Monosakkariidit yksinkertaisimpia esim.
glyseraldehydi C3H6O3, glukoosi (C6H12O6),
fruktoosi (C6H12O6), galaktoosi(C6H12O6 ),
riboosi(C5H10O5), deoxyriboosi(C5H10O4)
•Runkona hiiliketju jossa aldehydi ryhmä päässä
•Disakkaridi muodostuu kun kaksi monosakkaridia
liittyvät yhteen poistaen vesimolekyylin.
•Polysakkaridit ovat pitkiä sakkaridien haarautuvia
tai haarattomia ketjuja (polymeerejä) ja muodostavat
sellaisia aineita kuin glykogeeni, tärkkelys ja
selluloosa
•Tarkka avaruusrakenne tärkeä!
fruktoosi
galaktoosi
sakkaroosi
OH
deoxiriboosi
9.9.2015
Riboosi
Huomaa muoto
Lipidit
•Lipidit ovat rasvamaisia, ampfifiilisia molekyylejä:
toinen pää on vettä hylkiviä, toinen vesihakuinen.
•Rasvahapot ovat lipidejä, joissa on hydrofobisena
päänä hiilivetyketju, ja niiden toisessa päässä on
hydrofiilinen (vesihakuinen) karboksyyliryhmä.
•Fosfolipidit ovat muodostuneet glyserolista, johon
on liittynyt kaksi hiilivetyketjua ja toisessa päässä
hydrofiilinen fosfaattiryhmä.
•Solujen kalvostot muodostuvat yleensä kahdesta
fosfolipidikerroksesta, jossa hydrofobiset hiiliketjut
osoittavat kohti kalvon keskiosaa, ja hydrofiiliset päät
osoittavat ulkopintoihin.
9.9.2015
Nukleiinihapot: RNA ja DNA
•Luonnossa tunnetaan kahdenlaisia
nukleiinihappoja: RNA ja DNA.
•Selkärankana on ketju jossa on vuorotellen
(deoksi)riboosisokeri yksikkö ja fosfaatti yksikkö.
•Sokeriyksikköön on liittyneenä emäsosa
•DNA: G, C, A, T
•RNA: G, C, A, U
RNAn ja DNAn rakennekomponentit
puriinit
pyrimidiinit
Huomaa
Ketjun
Rakenne!!!
RNAn ja DNA-nukleotidien rakenne
Emäsosa
Fosfaattiosa
Huom:
negatiiviset
varaukset!!
Sokeriosa
•Emäsosana on puriini (Adeniini tai Guaniini) tai pyrimidiini
(Sytosiini tai Urasiili/Tymiini)
•DNA on kaksoiskierteinen polymeeri, jolloin vastakkain ovat aina C
tai G ja A tai T
•RNA on yksisäikeinen polymeeri, mutta laskostuu. Lisäksi T on
korvautunut U:lla.
•Yksikkönä on siis fosfaatti-sokeri osa johon on liittynyt emäsosa.
9.9.2015
DNA-juosteiden rakenne
• -Antiparalleelinen(=
vastakkaisiin
suuntiin kulkeva) rakenne
• -kopioituu entisestä
rihmasta
Fosfaattiryhmien takia rungot
ovat negatiivisesti varautuneita
=> hydrofiilisia
Emäkset ovat hydrofoobisia
molekyylejä => jäävät kierteen
sisälle!
Geneettinen informaatio
•DNAn ja RNAn geneettinen informaatio on
emästen järjestyksessä.
•Koodattu kolmen emäksen sarjoissa
kolmikkokoodina.
•Kukin kolmikko vastaa yhtä tiettyä aminohappoa
(mutta samaa aminohappoa voi koodata jopa kolme
erilaista kolmikkokoodia).
•Aloituskoodi ATG ja lopetuskoodeja ovat UGA,
UAA ja UAG. Alun ja lopun väliin jää lukukehys,
joka on yleensä koodaa yhtä geeniä.
Geneettinen koodi
Aminohapot
•Aminohapot ovat yksinkertaisinta glysiiniä lukuun
ottamatta kiraalisia (peilikuvat eivät vastaa toisiaan
eli kiertyvät eri suuntaan)
•Aminohappoja on tavattoman suuria määriä
•Elävissä organismeissa 20 (-22) erilaista
aminohappoa.
•Aminohapot ovat proteiinien rakennuspalikoita
•Ovat karboksyylihappoja (-COOH ), joissa tämä
karboksyyliryhmä on liittynyt Cα keskusatomiin,
johon on myös liittynyt aminoryhmä (NH2) ja
vetyatomi, sekä sivuketju, jonka perustana on
monasti hiiliketju.
Aminohappoja (kuvia)
http://en.wikipedia.org/wiki/List_of_standard_amino_acids
Aminohappojen ketjuuntuminen:
peptidisidokset
•Kaksi aminohappoa liittyvät yhteen ensimmäisen
aminohapporyhmän vedystä ja toisen
karboksyylihapon OH ryhmästä, vapauttaen veden.
Tätä sidosta kutsutaan peptidisidokseksi. Tällä
dipeptidillä on nyt edelleen vapaa -OH ryhmä ja
aminohapon -H
•Aminohapot muodostavat tällä tavalla pitkiä ketjuja,
polypeptidejä
Peptidin
polaarinen
rakenne:
C=O ryhmä on
hiukan
negatiivinen
N-H ryhmä on
hiukan
positiivinen
Proteiinit
•Polypeptidejä, joissa on siis
erilaisia aminohappoja
ketjutettuna.
•Peptidirungon polaariset ryhmät,
ja sivuketjujen hydrostaattiset ja
ioniset ominaisuudet määräävät
ketjun laskostumisrakenteen
•Molekyylirakenteen
laskostuminen kolmiulotteiseen
avaruuteen on ensisijaisen tärkeä
proteiinin toiminnan kannalta
Proteiinien merkitys
•Proteiinit (entsyymit) säätelevät ”avaimina” ja
katalyytteinä kaikkia solujen sisäisiä reaktioita,
esim. DNAn kopioimisessa RNAksi, redox
reaktioissa, metaboliaa, ym, ym. ym.
•Proteiinit muodostavat solujen tukirakenteet
yhdessä hiilihydraattien kanssa
Kiralisuus – peilikuvia
Mikäli kolmiulotteisessa molekyylirakenteessa on
symmetrian rikkovan sidoksen mahdollisuus on
molekyyli optisesti aktiivinen. Esim. H2O, CH4 tai
muissa suorissa hiiliketjuissa H-n(CH)-H eivät tätä
ole.
•Aminohapoissa Cα :aan sitoutuneet neljä erilaista
ryhmää: karboksyyli, aminoryhmä, H ja R aiheuttavat
kiralisuuden (paitsi glysiinissä joka on ei-kiraalinen)
•RNAn riboosissa hiileen sitoutunut emäsosa voi
vaihtaa vedyn kanssa paikkaa.
•DNAssa tapahtuu vastaavasti deoksiriboosin kanssa.
Aminohappojen kiralisuus
•The "CORN" rule. The groups COOH, R, NH2
and H are arranged around the chiral center
carbon atom. Looking from the hydrogen atom, if
these groups are arranged counter-clockwise
around the carbon atom, then it is the D-form. If
clockwise, it is the L-form.
Kiralisuuden mysteeri
•Kaikki proteiinisynteesiin osallistuvat aminohapot ovat
homokiraalisia ja vasenkätisiä (L)
•Luonnossa ja elävissä soluissa esiintyy myös oikeakätisiä
aminohappoja, mutta ne eivät osallistu proteiinisynteesiin.
•Meteoriiteista löydetyissä aminohapoissa on molempia
kiralisuuksia mutta sielläkin vasenkätisyys on hieman
yleisempi
•Synteettisissä kokeissa saadaan molempia kiralisuuksia
saman verran aminohapoissa.
•Kaikki nukleiinihappojen sokerit ovat oikeakätisiä (D)
Sokerien kiralisuus riboosissa
Kiralisuuden synty
•Syy epäselvä mutta ehdotettu (perustellusti mm)
–polarisoitunutta tähtien valoa
–kiteiden polarisoimaa valoa
–savilamellit
–magneetti/sähkökenttä
–kaksi melkein tasaväkistä isomeeriä alussa ja toinen
voittaa
–elektronien spin
•Ks esim: Self-Organization of a Mesoscale Bristle
into Ordered, Hierarchical Helical Assemblies
Boaz Pokroy, et al. Science 323, 237 (2009)
Rasemoituminen
•Aminohapot rasemoituvat kuoleessa ja miten pian
•Once isolated from active metabolic processes, the L-amino
acids undergo racemization to produce D-amino acids until
eventually the L- and D-enantiomers of a particular amino
acid are present in equal amounts. The rate at which
racemization takes place differs for each amino acid and is
dependent on the presence of water, the temperature, and the
chelation of certain metal ions to proteins (9). Racemization is
thus affected by some of the same factors that affect
depurination of DNA, the major hydrolytic reaction
responsible for the spontaneous degradation of nucleic acids.
•Ref: PNAS July 20, 1999 vol. 96 no. 15 8426-8431 kymmeniä tuhansia vuosia
•Science 10 May 1996: Vol. 272. no. 5263, pp. 864 – 866 alle miljoonia vuosia
•PNAS October 1, 2002 vol. 99 no. 20 12594-12599 - 10 %
rasemoitunut 5000 vuodessa
Seuraava kotitehtävä
• Elämän synty
• Martin W, Russell MJ (2003) On the origin of
cells: An hypothesis for the evolutionary
transitions from abiotic geochemistry to
chemoautotrophic prokaryotes, and from
prokaryotes to nucleated cells. Philosophical
Transactions of the Royal Society of
London. 358, 59-85.
• http://www.gla.ac.uk/projects/originoflife/html
/2001/pdf_files/Martin_&_Russell.pdf